44.9 KB · ⇊ 14 parts · ⤓ Micron 44.9 KB · ⤓ HTML 120.5 KB

top

La mwcqTreonina, mwcgThr o mwcwTcite-ref-5-2-0[2], è un α-mweaamminoacido utilizzato nella biosintesi delle mweqproteine. La sua struttura contiene un gruppo mwegcarbossilico, che in condizioni fisiologiche si presenta in forma deprotonata mwew − − COO − − {\displaystyle {\ce {-COO-}}} ; rispetto a questo troviamo in posizione α una mwfafunzione amminica primaria che in condizioni fisiologiche si presenta in forma protonata mwfq − − NH 3 + {\displaystyle {\ce {-NH3+}}} , ed una catena laterale polare contenente un mwfggruppo ossidrilico mwfw − − OH {\displaystyle {\ce {-OH}}} . Nelle condizioni di pH fisiologico la Treonina si trova come mwgazwitterione neutro e polare. Essa è un mwgqaminoacido essenziale in quanto non viene sintetizzato dal corpo umano: può solo essere assunto attraverso la dieta. Quando ci si riferisce alla Treonina si intende la L-treonina, ossia lo mwggstereoisomero acido-(2mwgwS,3mwhaR)-2-amino-3-idrossibutanoico, questa infatti è la configurazione naturale.cite-ref-3[3]

• Fonti alimentari

• Storia

• Chimica

• Stereochimica

• Biochimica

• Biosintesi

• Catabolismo

• Produzione

• Utilizzi

• Uomo

• Allevamento

• Organocatalisi

• Note

• Voci correlate

• Altri progetti

• Collegamenti esterni

La treonina è uno degli mwjqamminoacidi di cui sono composte mwjgproteine e mwjwpeptidi, sia animali che vegetali. Si assume che, per un adulto, il fabbisogno giornaliero sia di 15 mg/kg di peso corporeo.cite-ref-4[4] Gli esempi nella tabella seguente riportano le più abbondanti fonti alimentari di Treonina basata su 100 g di alimento; la percentuale è indicata sulla quantità totale di proteine.cite-ref-5[5]

| Alimento | Treonina [g/100 g di alimento] | Proteine [g/100 g di alimento] | Treonina/Proteine [%] |

|---|---|---|---|

| Albume disidratato | 3,69 | 81,1 | 2,99 |

| Proteine di soia isolate | 3,14 | 88,32 | 2,77 |

| Spirulina disidratata | 2,29 | 57,47 | 1,32 |

| Merluzzo | 2,75 | 62,82 | 1,73 |

| Soia | 1,95 | 49,2 | 0,96 |

| Farina di arachidi | 1,79 | 52,2 | 0,93 |

| Latte in polvere | 1,6 | 35,5 | 0,57 |

| Fesa di vitello | 1,56 | 35,73 | 0,56 |

| Manzo sgrassato cotto | 1,56 | 29,7 | 0,46 |

| Parmigiano | 1,53 | 37,86 | 0,58 |

| Farina di soia | 1,51 | 38,09 | 0,58 |

| Pancetta affumicata | 1,5 | 33,92 | 0,51 |

| Carne di coniglio cotto | 1,48 | 33,02 | 0,49 |

| Grana | 1,32 | 35,75 | 0,47 |

Negli alimenti indicati la Treonina è presente quasi esclusivamente come residuo peptidico e non in forma libera.

La Treonina è stato l’ultimo tra i 20 comuni amminoacidi proteici ad essere scoperto. È stata individuata nel 1936 ad opera di William Cumming Rose, in collaborazione con Curtis Meyer. Questo amminoacido è stato chiamato Treonina in quanto simile nella struttura all'acido treonico, un mwhamonosaccaride di formula molecolare mwhq C 4 H 8 O 5 {\displaystyle {\ce {C4H8O5}}} .cite-ref-6[6]

Tra gli amminoacidi proteinogenici la Treonina fa parte, assieme mwjqall'isoleucina, della ristretta famiglia di α-amminoacidi naturali contenenti due centri stereogenici. I possibili stereoisomeri sono quattro e posseggono rispettivamente mwjgconfigurazione assoluta: (2mwjwS,3mwkaR), (2mwkqR,3mwkgS), (2mwkwS,3mwlaS) e (2mwlqR,3mwlgR). Quando si parla di L-treonina ci si riferisce allo stereoisomero (2mwlwS,3mwmaR), il più rappresentato in natura. Raramente è possibile trovare in composti biologici lo stereoisomero (2mwmqS,3mwmgS) chiamato L-allotreoninacite-ref-5-2-1[2], principalmente come metabolita vegetale.cite-ref-7[7]

| |

|---|

| L -Treonina (2 S ,3 R ) e D -Treonina (2 R ,3 S ) |

| |

| L - allo -Treonina (2 S ,3 S ) e D - allo -Treonina (2 R ,3 R ) |

La Treonina fa parte degli amminoacidi con catena laterale mwzgpolare. All'interno delle proteine i residui di treonina si possono trovare nella porzione centrale della struttura secondaria di mwzwfoglietto β: solo per questo amminoacido risulta essere la posizione preferenziale.cite-ref-8[8]cite-ref-9[9]

Quando presenti in α eliche i residui di treonina modificano la normale struttura delle stesse:cite-ref-10[10] la catena laterale della treonina forma spesso legami ad idrogeno con la serina dando luogo a motivi ricorrenti, come l'ST-turncite-ref-11[11], ST-motifcite-ref-12[12]cite-ref-13[13] e ST-staple.cite-ref-14[14]cite-ref-15[15]

Analogamente alla mw8gserina, il suo gruppo laterale può subire reazione di mw8wO-glicosilazione, cioè l'addizione di una molecola di mw9qglucosio, oltre a fosforilazione (con mw9gserina, mw9wtirosina, mw-aidrossiprolina e mw-qidrossilisina): questa è una caratteristica fondamentale, per esempio, per spiegare il funzionamento, dei mw-grecettori cellulari di membrana.

La Treonina, come accennato, non viene sintetizzata nel corpo umano, ma una sua sintesi può essere riscontrata in altri tipi di organismi. La biosintesi della Treonina in mwaqmE. coli comincia con la formazione del mwaqupiruvato a partire dal glucosio tramite la mwaqyglicolisi.cite-ref-0-16-0[16] Il piruvato viene ossidato ad mwaqsacido ossalacetico ad opera del mwaqwpiruvato carbossilasi. Quest'ultimo subisce il trasferimento di un gruppo amminico per mezzo della mwaq0aspartato transaminasi per formare mwaq4L-aspartato.cite-ref-17[17] A partire dall'L-aspartato cominciano una serie di vie metaboliche che conducono alla sintesi di diversi amminoacidi: mwarmLisina, mwarqMetionina, mwaruIsoleucina, mwaryGlicina e Treonina; nello schema a fianco è riportata la sola via che conduce all'amminoacido di interesse.cite-ref-18[18] Nella fattispecie:

1. Lo L-aspartato viene mwar0fosforilato ad aspartil-β-fosfato per mezzo dell'enzima mwar4aspartato chinasi consumando mwar8ATP. A questo livello si ha il mwasacontrollo inibitorio della via di sintesi tramite mwaseretroinibizione da prodotto finale data dalla Treonina stessa.

2. A questo punto il substrato subisce una mwasmriduzione con rimozione del gruppo fosfato e formazione del mwasqgruppo aldeidico della aspartil semialdeide ad opera della mwasuaspartato-semialdeide deidrogenasi, consumando mwasy NADPH + H + {\displaystyle {\ce {NADPH + H+}}} .

3. Successivamente la aspartil semialdeide viene ridotta a L-omoserina ad opera mwasgdell'omoserina deidrogenasi, consumando ulteriore mwask NADPH + H + {\displaystyle {\ce {NADPH + H+}}} .

4. Quindi si ha una O-fosforilazione della L-omoserina ad opera della omoserina chinasi a produrre la 4-fosfo-L-omoserina consumando ATP.

5. Quest'ultima viene de-fosforilata ad opera della mwaswliasi treonina sintasi formando la L-treonina.cite-ref-0-16-1[16]

La L-treonina è mwatmcatabolizzata in un sistema complesso di vie metaboliche, che in quanto tale è difficilmente razionalizzabile unitariamente. Complessivamente esistono quattro principali vie di degradazione:cite-ref-19[19]

1. Nella prima la Treonina è catabolizzata dalla treonina deidratasi a 2-ossabutanoato, il quale è convertito a propanoil-CoAcite-ref-20[20]

2. Nella seconda via la treonina è mwaumossidata dalla mwauqL-treonina 3-deidrogenasi a formare L-2-ammino-3-ossobutanoato tramite mwauu NAD + {\displaystyle {\ce {NAD+}}} , scisso successivamente dal 2-ammino-3-chetobutirrato CoA ligasi in glicina ed acetil-CoA: questa via è stata osservata in mwauyarchibattericite-ref-21[21], mwausbattericite-ref-22[22], mwavafunghicite-ref-23[23], mwavuuccellicite-ref-24[24] e mwavomammifericite-ref-25[25]. In assenza dell'ultimo enzima lo L-2-ammino-3-ossobutanoato si converte in 1-ammino-2-propanone; quest'ultimo può essere trasformato in mwav8metilgliossale, grazie a l'mwawaossigeno e a mwaweammino ossidasi.cite-ref-26[26]

3. Nella terza via metabolica, differentemente da quanto detto per la seconda, anziché in metilgliossale la L-treonina viene trasformata in (R)-ammino-2-propanolo O-2 fosfato, grazie all'azione della L-treonina chinasi.cite-ref-27[27]

4. Nella quarta via scinde la treonina direttamente in mwawwglicina ed mwaw0acetaldeide tramite l'enzima L-treonina aldolasi; quest'ultima via è stata dimostrata grazie a studi su alcuni ceppi di mwaw4Pseudomonas putida.cite-ref-28[28]

Nessuna di queste vie è completamente rappresentata in un unico organismo: lo schema riportato è il sunto della gran parte delle vie metaboliche scoperte.

La L-treonina non viene prodotta per sintesi chimica, in quanto il processo risulta economicamente poco conveniente, a causa della formazione del mwaxodiastereoisomero (2mwaxsS,3mwaxwS) che rende troppo costosa la purificazione del prodotto.cite-ref-1-29-0[29]cite-ref-30[30] Si predilige quindi la sintesi per mwayufermentazione, utilizzando un mwayybioreattore in cui si fa avvenire la crescita di opportuni batteri ingegnerizzati allo scopo di produrre grandi quantità di L-treonina in maniera mwaycstereoselettiva. Una volta conclusa la fase di fermentazione, vi è una separazione della biomassa cellulare con tecniche di mwaygultrafiltrazione o mwaykcentrifugazione: la biomassa ottenuta può essere utilizzata nella formulazione di fertilizzanti.cite-ref-2-31-0[31] In passato, a questo punto, si procedeva con una separazione in mway4colonna a scambio ionico degli aminoacidi, ma questa tecnica è caduta in disuso a fronte di progressi in campo tecnico.cite-ref-1-29-1[29]cite-ref-2-31-1[31] Attualmente si procede con il trattamento delle acque madri aggiustando il mwazcpH della miscela ottenuta: il controllo del pH è di estrema importanza per le successive fasi di mwazgcristallizzazione, si riscontra infatti che certi amminoacidi cristallizzano solo da soluzioni che si trovano in uno specifico range di pH. È quindi necessario il suo controllo per ottenere una cristallizzazione in maniera selettiva verso un amminoacido e il più quantitativa possibile.cite-ref-3-32-0[32]cite-ref-33[33] La lavorazione procede con successive fasi di concentrazione termica, e infine si fa avvenire la cristallizzazione della L-Treonina.cite-ref-1-29-2[29] L'ultima fase della produzione è la separazione dei cristalli dalle acque madri, che vengono riciclate, e l'essiccamento del prodotto ottenuto.cite-ref-2-31-2[31]cite-ref-3-32-1[32]

Si possono trovare commercialmente miscele di amminoacidi contenenti anche la treonina, generalmente utilizzati per la nutrizione parenterale.cite-ref-34[34]

Si è studiata la sua applicazione nell'ambito della mwabyneurologia per il trattamento di patologie come la mwabcsclerosi laterale amiotroficacite-ref-4-35-0[35]cite-ref-36[36], la mwacasclerosi multiplmwaceacite-ref-37[37]cite-ref-38[38]cite-ref-39[39] e mwac4spasticitàcite-ref-40[40]: non risultano ancora evidenze scientifiche circa l'utilità di terapie di questo tipo, ed anzi in taluni casi si sono evidenziati addirittura possibili trend negativi, ancora da dimostrare.cite-ref-4-35-1[35]

Integratori di L-treonina sono utilizzati anche nell'industria della produzione di mangimi: nella fattispecie è stato provato come possa migliorare l'immunità, la salute intestinale, le capacità mwadkantiossidanti e la performance di crescita dei polli in tenera età.cite-ref-41[41] Una sua supplementazione in eccesso in galline ovaiole ha dimostrato anche l'incremento delle prestazioni di posa e dell'unità Haugh.cite-ref-42[42] Entrambi i fattori descritti risultano essere importanti perché limitano l'impiego di risorse naturali.

Molti derivarti della Treonina, particolarmente gli O-mwaeuterz-butildimetilsilil derivati, sono utilizzati come mwaeyorganocatalizzatori nelle reazioni di mwaeccondensazione aldolica stereoselettiva, e varianti di essa, di mwaegchetoni ciclici con mwaekaldeidi: il meccanismo d'azione è quello via mwaeoenammina e la tecnica fornisce buone mwaesrese con elevati mwaeweccessi enantiomerici.cite-ref-43[43]cite-ref-44[44]cite-ref-45[45]cite-ref-46[46] L'utilizzo di questi mwaf0catalizzatori risulta particolarmente utile, in quanto la L-treonina è commercialmente disponibile in forma enantiopura a prezzi molto accessibili.

cite-note-11. mwagqmwagumwagyScheda tecnica della L-treonina Merk, su mwagcsigmaaldrich.com. mwaggURL consultato il 14/11/2018.

cite-note-5-22. ↑ mwag4(mwag8mwahaEN) IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature, mwahemwahiNomenclature and symbolism for amino acids and peptides (Recommendations 1983) (mwahmmwahqXML), in mwahuPure and Applied Chemistry, vol.mwahy 56, n.mwahc 5, 1º gennaio 1984, pp.mwahg 595-624, mwahkDOI:mwaho10.1351/pac198456050595. mwahsURL consultato il 9 novembre 2018.

cite-note-33. ↑ mwah8Lehninger, Albert L. e Cox, Michael M., mwaiamwaieLehninger principles of biochemistry., 3rd ed., Worth Publishers, 2000, mwaiiISBNmwaim 1572591536, mwaiuOCLCmwaiy mwaic42619569. mwaigURL consultato il 12 dicembre 2018.

cite-note-44. ↑ mwaiw(mwai0mwai4EN) Sudhir Borgonha, Meredith M. Regan e Seung-Ho Oh, mwai8mwajaThreonine requirement of healthy adults, derived with a 24-h indicator amino acid balance technique, in mwajeThe American Journal of Clinical Nutrition, vol.mwaji 75, n.mwajm 4, 2002-4, pp.mwajq 698-704, mwajuDOI:mwajy10.1093/ajcn/75.4.698. mwajcURL consultato il 9 novembre 2018.

cite-note-55. ↑ mwajs(mwajwmwaj0EN) mwaj4mwaj8USDA Food Composition Databases, su mwakandb.nal.usda.gov. mwakeURL consultato il 9 novembre 2018 mwaki(archiviato dall'mwakmurl originale il 20 ottobre 2020).

cite-note-66. ↑ mwakc(mwakgmwakkEN) Robert D. Simoni, Robert L. Hill e Martha Vaughan, mwakomwaksThe Discovery of the Amino Acid Threonine: the Work of William C. Rose, in mwakwJournal of Biological Chemistry, vol.mwak0 277, n.mwak4 37, 13 settembre 2002, pp.mwak8 e25–e25. mwalaURL consultato il 9 novembre 2018.

cite-note-77. ↑ mwalq(mwalumwalyEN) mwalcmwalgHuman Metabolome Database: Showing metabocard for L-Allothreonine (HMDB0004041), su mwalkhmdb.ca. mwaloURL consultato il 9 novembre 2018.

cite-note-88. ↑ mwal4(mwal8mwamaEN) Nicholus Bhattacharjee e Parbati Biswas, mwamemwamiPosition-specific propensities of amino acids in the β-strand, in mwammBMC Structural Biology, vol.mwamq 10, 28 settembre 2010, p.mwamu 29, mwamyDOI:mwamc10.1186/1472-6807-10-29. mwamgURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-99. ↑ mwamw(mwam0mwam4EN) Patrice Koehl e Michael Levitt, mwam8mwanaStructure-based conformational preferences of amino acids, in mwaneProceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol.mwani 96, n.mwanm 22, 26 ottobre 1999, pp.mwanq 12524-12529. mwanuURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-1010. ↑ mwank(mwanomwansEN) Juan A. Ballesteros, Xavier Deupi e Mireia Olivella, mwanwmwan0Serine and Threonine Residues Bend α-Helices in the χ1=g− Conformation, in mwan4Biophysical Journal, vol.mwan8 79, n.mwaoa 5, 2000-11, pp.mwaoe 2754-2760, mwaoiDOI:mwaom10.1016/s0006-3495(00)76514-3. mwaoqURL consultato il 14 novembre 2018.

cite-note-1111. ↑ mwaog(mwaokmwaooEN) William J. Duddy, J. Willem M. Nissink e Frank H. Allen, mwaosmwaowMimicry by asx- and ST-turns of the four main types of β-turn in proteins, in mwao0Protein Sciencemwao4 : A Publication of the Protein Society, vol.mwao8 13, n.mwapa 11, 2004-11, pp.mwape 3051-3055, mwapiDOI:mwapm10.1110/ps.04920904. mwapqURL consultato il 14 novembre 2018.

cite-note-1212. ↑ mwapg(mwapkmwapoEN) Wan W., Milner-Whine E.J., mwapsmwapwA recurring two-hydrogen-bond motif incorporating A serine or threonine residue is found both at α-helical N termini and in other situations, in mwap0Journal of Molecular Biology, vol.mwap4 286, n.mwap8 5, 12 marzo 1999, pp.mwaqa 1651-1662, mwaqeDOI:mwaqi10.1006/jmbi.1999.2551. mwaqmURL consultato il 14 novembre 2018.

cite-note-1313. ↑ mwaqc(mwaqgmwaqkEN) Alexandre Atkinson, Jérôme Graton e Jean-Yves Le Questel, mwaqomwaqsInsights into a highly conserved network of hydrogen bonds in the agonist binding site of nicotinic acetylcholine receptors: A structural and theoretical study, in mwaqwProteins: Structure, Function, and Bioinformatics, vol.mwaq0 82, n.mwaq4 10, 28 giugno 2014, pp.mwaq8 2303-2317, mwaraDOI:mware10.1002/prot.24589. mwariURL consultato il 14 novembre 2018.

cite-note-1414. ↑ mwary(mwarcmwargEN) Gray T.M., Matthews B.W., mwarkmwaroIntrahelical hydrogen bonding of serine, threonine and cysteine residues within α-helices and its relevance to membrane-bound proteins, in mwarsJournal of Molecular Biology, vol.mwarw 175, n.mwar0 1, 5 maggio 1984, pp.mwar4 75-81, mwar8DOI:mwasa10.1016/0022-2836(84)90446-7. mwaseURL consultato il 14 novembre 2018.

cite-note-1515. ↑ mwasu(mwasymwascEN) Ballesteros J.A., Deupi X., Olivella M., Haaksma E.E.J., Pardo L., mwasgmwaskSerine and Threonine Residues Bend α-Helices in the χ1 = g− Conformation, in mwasoBiophysical Journal, vol.mwass 79, n.mwasw 5, 1º novembre 2000, pp.mwas0 2754-2760, mwas4DOI:mwas810.1016/S0006-3495(00)76514-3. mwataURL consultato il 14 novembre 2018.

cite-note-0-1616. ↑ mwaty(mwatcmwatgEN) Xunyan Dong, Peter J. Quinn e Xiaoyuan Wang, mwatkmwatoMetabolic engineering of Escherichia coli and Corynebacterium glutamicum for the production of l-threonine, in mwatsBiotechnology Advances, vol.mwatw 29, n.mwat0 1, 2011-01, pp.mwat4 11-23, mwat8DOI:mwaua10.1016/j.biotechadv.2010.07.009. mwaueURL consultato il 12 novembre 2018.

cite-note-1717. ↑ mwauu(mwauymwaucEN) G. S. Andriiash, G. M. Zabolotnа, A. F. Tkachenko, Ya. B. Blume and S. М. Shulga, mwaugmwaukThreonine Synthesis of Brevibacterium Flavum Mutant Strain, Jacob Coleman.

cite-note-1818. ↑ mwau0(mwau4mwau8EN) Atsushi Yokota e Isamu SHIIO, mwavamwaveDihydrodipicolinate synthase deficiency of Brevibacterium flavum strain BB69, a threonine-producing mutant with a feedback-resistant homoserine dehydrogenase., in mwaviAgricultural and Biological Chemistry, vol.mwavm 54, n.mwavq 2, 1990, pp.mwavu 547-548, mwavyDOI:mwavc10.1271/bbb1961.54.547. mwavgURL consultato il 12 novembre 2018.

cite-note-1919. ↑ mwavw(mwav0mwav4EN) mwav8mwawaMetaCyc superpathway of L-threonine metabolism, su mwawebiocyc.org. mwawiURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-2020. ↑ mwawy(mwawcmwawgEN) H. Edwin Umbarger e Barbara Brown, mwawkmwawoTHREONINE DEAMINATION IN ESCHERICHIA COLI II., in mwawsJournal of Bacteriology, vol.mwaww 73, n.mwaw0 1, 1957-01, pp.mwaw4 105-112. mwaw8URL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-2121. ↑ mwaxm(mwaxqmwaxuEN) Ronnie Machielsen e John van der Oost, mwaxymwaxcProduction and characterization of a thermostable L-threonine dehydrogenase from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus furiosus, in mwaxgThe FEBS journal, vol.mwaxk 273, n.mwaxo 12, 2006-6, pp.mwaxs 2722-2729, mwaxwDOI:mwax010.1111/j.1742-4658.2006.05290.x. mwax4URL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-2222. ↑ mwayi(mwaymmwayqEN) R. Potter, V. Kapoor e E. B. Newman, mwayumwayyRole of threonine dehydrogenase in Escherichia coli threonine degradation, in mwaycJournal of Bacteriology, vol.mwayg 132, n.mwayk 2, 1977-11, pp.mwayo 385-391. mwaysURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-2323. ↑ mway8(mwazamwazeEN) S. V. Kovaleva, A. I. Dorozhko e S. E. Rabinovich, mwazimwazmmwazq[Kinetic and allosteric properties of highly-purified, biosynthetic L-threonine dehydrogenase from brewer's yeast Saccharomyces carlsbergensismwazu], in mwazyBiokhimiia (Moscow, Russia), vol.mwazc 49, n.mwazg 4, 1984-4, pp.mwazk 540-546. mwazoURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-2424. ↑ mwaz4(mwaz8mwa0aEN) J. H. Yuan e R. E. Austic, mwa0emwa0iThe effect of dietary protein level on threonine dehydrogenase activity in chickens, in mwa0mPoultry Science, vol.mwa0q 80, n.mwa0u 9, 2001-9, pp.mwa0y 1353-1356, mwa0cDOI:mwa0g10.1093/ps/80.9.1353. mwa0kURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-2525. ↑ mwa00(mwa04mwa08EN) R. A. Dale, mwa1amwa1eCatabolism of threonine in mammals by coupling of L-threonine 3-dehydrogenase with 2-amino-3-oxobutyrate-CoA ligase, in mwa1iBiochimica Et Biophysica Acta, vol.mwa1m 544, n.mwa1q 3, 18 dicembre 1978, pp.mwa1u 496-503. mwa1yURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-2626. ↑ mwa1o(mwa1smwa1wEN) S. Komatsubara, K. Murata e M. Kisumi, mwa10mwa14Threonine degradation by Serratia marcescens, in mwa18Journal of Bacteriology, vol.mwa2a 135, n.mwa2e 2, 1978-8, pp.mwa2i 318-323. mwa2mURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-2727. ↑ mwa2c(mwa2gmwa2kEN) C. Grabau e J. R. Roth, mwa2omwa2sA Salmonella typhimurium cobalamin-deficient mutant blocked in 1-amino-2-propanol synthesis, in mwa2wJournal of Bacteriology, vol.mwa20 174, n.mwa24 7, 1992-4, pp.mwa28 2138-2144. mwa3aURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-2828. ↑ mwa3q(mwa3umwa3yEN) J G Morris, mwa3cmwa3gUtilization of L-threnonine by a pseudomonad: a catabolic role for L-threonine aldolase., in mwa3kBiochemical Journal, vol.mwa3o 115, n.mwa3s 3, 1969-11, pp.mwa3w 603-605. mwa30URL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-1-2929. ↑ mwa4u(mwa4ymwa4cFR) Ootani M., Kitahara T., Akashi K., mwa4gmwa4kProcede pour la purification de la l-threonine, 24 settembre 1986. mwa4oURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-3030. ↑ mwa44(mwa48mwa5aEN) Carter H. E., West. H. D., mwa5emwa5idl-Threonine, in mwa5mOrganic Syntheses, vol.mwa5q 20, 1940, p.mwa5u 101, mwa5yDOI:mwa5c10.15227/orgsyn.020.0101. mwa5gURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-2-3131. ↑ mwa6a(mwa6emwa6iEN) Faurie R., Thommel J., mwa6mmwa6qMicrobial Production of l-Amino Acids | SpringerLink (mwa6umwa6yPDF), in mwa6cAdvances in Biochemical Engineering Biotechnology, vol.mwa6g 79, p.mwa6k 1-35, mwa6oDOI:mwa6s10.1007/3-540-45989-8.pdf. mwa6wURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-3-3232. ↑ mwa7i(mwa7mmwa7qEN) Hermann T., mwa7umwa7yIndustrial production of amino acids by coryneform bacteria, in mwa7cJournal of Biotechnology, vol.mwa7g 104, n.mwa7k 1-3, 4 settembre 2003, pp.mwa7o 155-172, mwa7sDOI:mwa7w10.1016/S0168-1656(03)00149-4. mwa70URL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-3333. ↑ mwa8e(mwa8imwa8mEN) Österberg T., Wadsten T., mwa8qmwa8uPhysical state of l-histidine after freeze-drying and long-term storage, in mwa8yEuropean Journal of Pharmaceutical Sciences, vol.mwa8c 8, n.mwa8g 4, 1º agosto 1999, pp.mwa8k 301-308, mwa8oDOI:mwa8s10.1016/S0928-0987(99)00028-7. mwa8wURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-3434. ↑ mwa9a(mwa9emwa9iEN) Leonard John Hoffer, mwa9mmwa9qParenteral Nutrition: Amino Acids, in mwa9uNutrients, vol.mwa9y 9, n.mwa9c 3, 10 marzo 2017, mwa9gDOI:mwa9k10.3390/nu9030257. mwa9oURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-4-3535. ↑ mwa-a(mwa-emwa-iEN) R. Tandan, M. B. Bromberg e D. Forshew, mwa-mmwa-qA controlled trial of amino acid therapy in amyotrophic lateral sclerosis: I. Clinical, functional, and maximum isometric torque data, in mwa-uNeurology, vol.mwa-y 47, n.mwa-c 5, 1996-11, pp.mwa-g 1220-1226. mwa-kURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-3636. ↑ mwa-0(mwa-4mwa-8EN) Reto Baldinger, Hans Dieter Katzberg e Markus Weber, mwa-amwa-eTreatment for cramps in amyotrophic lateral sclerosis/motor neuron disease, in mwa-iThe Cochrane Database of Systematic Reviews, n.mwa-m 4, 18 aprile 2012, pp.mwa-q CD004157, mwa-uDOI:mwa-y10.1002/14651858.CD004157.pub2. mwa-cURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-3737. ↑ mwa-s(mwa-wmwa-0EN) S. L. Hauser, T. H. Doolittle e M. Lopez-Bresnahan, mwa-4mwa-8An antispasticity effect of threonine in multiple sclerosis, in mwbaaArchives of Neurology, vol.mwbae 49, n.mwbai 9, 1992-9, pp.mwbam 923-926. mwbaqURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-3838. ↑ mwbag(mwbakmwbaoEN) A. Lee e V. Patterson, mwbasmwbawA double-blind study of L-threonine in patients with spinal spasticity, in mwba0Acta Neurologica Scandinavica, vol.mwba4 88, n.mwba8 5, 1993-11, pp.mwbba 334-338, mwbbeDOI:mwbbi10.1111/j.1600-0404.1993.tb05353.x. mwbbmURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-3939. ↑ mwbbc(mwbbgmwbbkEN) David Shakespeare, Mike Boggild e Carolyn A Young, mwbbomwbbsAnti-spasticity agents for multiple sclerosis, in mwbbwCochrane Database of Systematic Reviews, 20 ottobre 2003, mwbb0DOI:mwbb410.1002/14651858.cd001332. mwbb8URL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-4040. ↑ mwbcm(mwbcqmwbcuEN) Hsieh, Wolfe, Connolly, Townson, Curt, Blackmer, Sequeira, Aubut, mwbcymwbccSpasticity After Spinal Cord Injury: An Evidence-Based Review of Current Interventions, in mwbcgTopics in Spinal Cord Injury Rehabilitation, vol.mwbck 13, n.mwbco 1, 2007-07, pp.mwbcs 81-97, mwbcwDOI:mwbc010.1310/sci1301-81. mwbc4URL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-4141. ↑ mwbdi(mwbdmmwbdqEN) Y. P. Chen, Y. F. Cheng e X. H. Li, mwbdumwbdyEffects of threonine supplementation on the growth performance, immunity, oxidative status, intestinal integrity, and barrier function of broilers at the early age, in mwbdcPoultry Science, vol.mwbdg 96, n.mwbdk 2, 14 luglio 2016, pp.mwbdo 405-413, mwbdsDOI:mwbdw10.3382/ps/pew240. mwbd0URL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-4242. ↑ mwbee(mwbeimwbemEN) M. M. M. Azzam, C. Yuan e G. H. Liu, mwbeqmwbeuEffect of excess dietary threonine on laying performance, egg quality, serum free amino acids, and digestive enzymes activities of laying hens during the postpeak period, in mwbeyThe Journal of Applied Poultry Research, vol.mwbec 23, n.mwbeg 4, 18 novembre 2014, pp.mwbek 605-613, mwbeoDOI:mwbes10.3382/japr.2013-00913. mwbewURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-4343. ↑ mwbfa(mwbfemwbfiEN) Xiaoyu Wu, Zhaoqin Jiang e Han-Ming Shen, mwbfmmwbfqHighly Efficient Threonine-Derived Organocatalysts for Direct Asymmetric Aldol Reactions in Water, in mwbfuAdvanced Synthesis & Catalysis, vol.mwbfy 349, n.mwbfc 6, 2 aprile 2007, pp.mwbfg 812-816, mwbfkDOI:mwbfo10.1002/adsc.200600564. mwbfsURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-4444. ↑ mwbf8(mwbgamwbgeEN) Li-Wen Xu e Yixin Lu, mwbgimwbgmPrimary amino acids: privileged catalysts in enantioselective organocatalysis, in mwbgqOrganic & Biomolecular Chemistry, vol.mwbgu 6, n.mwbgy 12, 2008, p.mwbgc 2047, mwbggDOI:mwbgk10.1039/B803116A. mwbgoURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-4545. ↑ mwbg4(mwbg8mwbhaEN) Wu C., Fu X., Ma X., Li S., mwbhemwbhiOne-step, efficient synthesis of combined threonine–surfactant organocatalysts for the highly enantioselective direct aldol reactions of cyclic ketones with aromatic aldehydes in the presence of water, in mwbhmTetrahedron: Asymmetry, vol.mwbhq 21, n.mwbhu 20, 28 ottobre 2010, pp.mwbhy 2465-2470, mwbhcDOI:mwbhg10.1016/j.tetasy.2010.09.006. mwbhkURL consultato il 13 novembre 2018.

cite-note-4646. ↑ mwbh0(mwbh4mwbh8EN) Wu C., Fu X., Li S., mwbiamwbieSimple and inexpensive threonine-based organocatalysts for the highly diastereo- and enantioselective direct large-scale syn-aldol and anti-Mannich reactions of α-hydroxyacetone, in mwbiiTetrahedron: Asymmetry, vol.mwbim 22, n.mwbiq 10, 31 maggio 2011, pp.mwbiu 1063-1073, mwbiyDOI:mwbic10.1016/j.tetasy.2011.06.022. mwbigURL consultato il 13 novembre 2018.

• mwbiwAmminoacidi

• mwbi4Amminoacidi essenziali

Altri progetti

• Wikizionario

• Wikimedia Commons

• Wikizionario contiene il lemma di dizionario «treonina»

• Wikimedia Commons contiene immagini o altri file su treonina

• citerefbritannica-com(EN) threonine, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.